Menu

Технология приготовления фарша мясного на производстве


НПО "Альтернатива" - Приготовление фарша

Фарш — смесь компонентов, предварительно подготовленных в количествах, соответствующих рецептуре для данного вида и сорта колбасных изделий.


В зависимости от вида колбасных изделий степень измельчения сырья различна. Связующим компонентом фарша, обеспечивающего гомогенность и монолитность структуры готового продукта, является мясная часть. Наиболее тщательно мясо измельчают при производстве сосисок, сарделек, вареных и ливерных колбас. При производстве полукопченых, варено-копченых, сырокопченых и сыровяленых колбас не обязательно полностью разрушать клеточную структуру сырья, однако оно должно быть достаточно измельченным, чтобы получить однородный вязкий фарш.


Мясо для вареных колбас, сосисок, сарделек измельчают вначале на волчке, затем на куттере или других машинах тонкого измельчения. Мясо для большинства копченых и сыровяленых колбас измельчают на волчке. Шпик и грудинку, вводимые в фарш в виде кусочков, измельчают на шпигорезке, волчке, а в некоторых случаях — в куттере в конце куттерования.


При измельчении на волчке разрушается мышечная ткань, изменяется консистенция жира; сырье ие только разрезается, но подвергается смятию и перетиранию. Вследствие этого температура повышается, что может ухудшить качество фарша (температура фарша не должна быть выше 8-10 оС).
Мясо с большим содержанием соединительной ткани, свиную шкурку и сухожилия измельчают на коллоидных мельницах. Перед загрузкой в коллоидную мельницу мясо измельчают на волчке с диаметром отверстий решетки 3 мм и добавляют не менее 30% воды.


В фарш некоторых колбас добавляют кусочки пшика, форма и размер которых указаны в рецептуре. Шпик используют как в свежем виде, так и соленый. Подготовка шпика включает удаление шкурки, зачистку от соли, загрязнений и измельчение на кусочки определенной формы и размеров.


Тонкое измельчение мяса проводят в куперах. Сырье перед куттерованием предварительно измельчают на волчке либо загружают крупнокусковое замороженное сырье, а в некоторых случаях его измельчают и смешивают с компонентами. От правильного куттерования зависят структура и консистенция фарша, появление отеков бульона и жира, а также выход готовой продукции. Это одна из важнейших операций при производстве вареных колбас, сосисок, сарделек, мясных хлебов и ливерных колбас. Куттерование обеспечивает не только должную степень измельчения мяса, но и связывание добавляемой воды или льда в количестве, необходимом для Получения высококачественного продукта при стандартном содержании влаги. Продолжительность куттерования существенно
влияет на качество фарша. При обработке мяса на куттере в течение первых 3-4 мин t происходит механическое разрушение тканей, значительно увеличивается поверхность кусочков мяса, после чего начинается набухание белков связывание ими добавляемой воды и образование вязкопластичной структуры. Куттерование длится 8-12 мин в зависимости от конструктивных особенностей куттера, формы ножей, скорости их вращения. Оптимальной продолжительностью куттерования считается такая, когда такие показатели, как липкость, водосвязывающая способность фарша, консистенция и выход готовых колбас, достигают максимума.


При куттеровании фарш нагревается и его температура поднимается до 17-20 °С. С целью предотвращения перегрева фарша в кутгер добавляют холодную воду или лед в начале куттерования в таком количестве, чтобы поддерживать температуру 12-15 °С. Количество воды или льда зависит от вида куттеруемого сырья: чем выше Содержание жировой ткани, тем меньше надо воды или льда. Излишнее количество влаги в фарше приводит к образованию бульонно-жировых отеков в процессе термообработки, недостаточное количество — к получению готового продукта с грубой «песочной» консистенцией. Количество добавляемой воды или льда при получении вареных колбас, сосисок и сарделек составляет 10-40% массы куттеруемого сырья.
При измельчении разных видов сырья в куттер вначале загружают говядину или нежирную свинину, затем — полужирную и жирную свинину, шпик загружают в конце куттерования. Воду добавляют при куттеровании говядины и нежирной свинины.


При измельчении сырья на вакуумных куттерах получаются фарш и готовые изделия более высокого качества. Это связано с тем, что в процессе куттерования при высокой скорости вращения ножей в фарш попадает большое количество воздуха. В условиях вакуума аэрации фарша не происходит, улучшаются консистенция фарша, окраска, повышается выход готовой продукции, сокращаются число и размер микропор, увеличивается степень измельчения волокон, что приводит к повышению водосвязывающей способности и липкости фарша, увеличению плотности колбас, тормозятся окислительные процессы. Оптимальное остаточное давление, обеспечивающее высокое качество и выход продукта составляет 0,25 * 10 Па.

 


Приготовление фарша — сложный технологический процесс. Фарш должен обладать высокими вязкопластичными свойствами, а его части должны быть хорошо связанными между собой.


Фарш для бесшпиковых вареных колбас, сосисок и сарделек составляют в куттерах при измельчении. При использовании машин тонкого измельчения в производстве бесшпиковых колбас компоненты предварительно перемешивают в куттере или мешалке. Неоднородный фарш, содержащий кусочки шпика или крупноизмельченные куски мяса,. составляют в мешалках. При составлении фарша в куттер вначале загружают говядину и нежирную свинину, затем — небольшими порциями холодную воду или лед (внесение большого количества воды снижает эффективность измельчения). Если мясное сырье не было засолено, то в начальный период куттерования добавляют соль. На начальной стадии куттерования вносят фосфаты, увеличивающие водосвязывающую способность мяса. После тщательного измельчения нежирного сырья добавляют специи, крахмал, сухое молоко. В конце в куттер загружают жирную свинину или жир. Если при посоле мяса не вносили нитрит, то его 2,5%-ный раствор разливают по поверхности фарша.


При использовании мешалок для приготовления фарша загружают говядину и нежирную свинину, затем при необходимости — холодную воду или лед, специи и раствор нитрита натрия. Жирную свинину и шпик загружают в последнюю очередь. После добавления шпика фарш перемешивают 2-3 мин. Продолжительность перемешивания зависит от конструкции мешалки и свойств фарша. Так, фарш вареных колбас перемешивают 20 мин. Самым лучшим качеством отличаются вареные колбасы, фарши которых составляют в вакуумных машинах; в этом случае продолжительность перемешивания сокращается. Фарш мясных хлебов составляют так же, как фарш вареных колбас, но воды при куттеровании вносят в несколько меньшем количестве. Фарш для полукопченых, варено- копченых и сырокопченых колбас готовят двумя способами: перед приготовлением фарша выдержанное в посоле мясное сырье измельчают на волчке с диаметром отверстий решетки 2-3 мм. Полужирную и жирную свинину, грудинку И шпик измельчают до размеров, предусмотренных рецептурой. Измельченную говядину перемешивают со специями 5-7 мин, добавляют нежирную свинину, полужирное мясо, грудинку, шпик, говяжий или бараний жир. Перемешивание длится 6-10 мин; жилованное мясо в кусках, полосы шпика и грудинки замораживают при толщине слоя не более 10 см до —5-1 °С (мясные замороженные блоки отепляют до этой температуры). Фарш готовят на куттерах, предназначенных для измельчения замороженного мяса. После измельчения крупных кусков говядины, баранины через 30-90 с загружают нежирную свинину, поваренную соль, специи, раствор нитрита натрия, через 1-2 мин — полужирную и жирную свинину, шпик, грудинку, бараний жир и измельчают еще 30-90 с. Общая продолжительность измельчения и перемешивания 2-5 мин. Температура фарша после куттерования —3-1 °С.


Фарш ливерных колбас и паштетов готовят холодным и горячим способами. При холодном способе вареное и бланшированное сырье охлаждают до 8-10 °С, измельчают на волчке с диаметром отверстий решетки 2-3 мм, затем обрабатывают в куттере в течение 6-8 мин до мазеобразной консистенции. Температуру фарша поддерживают не выше 12 °С. При горячем способе сырье после варки и бланшировки направляют на измельчение горячим. В этом случае используют куттеры с паровыми рубашками и поддерживают температуру фарша не ниже 50 °С.


Для получения кровяных колбас и зельцев предварительно бланшированное или вареное сырье измельчают на волчке с диаметром отверстий решетки 2-3 мм, затем — в куттере, добавляя специи и сырую или вареную кровь. Фарш перемешивают со шпиком, шековиной и другими компонентами согласно рецептуре в мешалках.

% PDF-1.5 % 2140 0 obj> endobj xref 2140 17 0000000016 00000 н. 0000004558 00000 н. 0000000636 00000 н. 0000004664 00000 н. 0000004801 00000 п. 0000004990 00000 н. 0000005294 00000 н. 0000005907 00000 н. 0000005945 00000 н. 0000006176 00000 п. 0000006254 00000 н. 0000006495 00000 н. 0000007116 00000 н. 0000007494 00000 н. 0000007723 00000 н. 0000010394 00000 п. 0000032201 00000 п. трейлер ] >> startxref 0 %% EOF 2142 0 obj> поток xZPSW7Jnb @ (yX @ D4ІEPv # JR > jK Պ RZ @ d] mtEK [t {s'3 b BA]? Cna0X $ ъ8elIrNX (J9J) Vp 8 \) «0J»: DaXA9dT * ݂ E i "Z), 9 ! R`T $ GeCňH-i! ^ R &, RHD "hb 7ͧGKuE -JJv @ Ҁ: i {sn ^ 250yG ۥ̾ s (xyh0 | F & u: 5 / qozNm / sm sJY󧿓_ ږ.J16dJsOI = \ "6wQdX ՗ x.rg3vp" s> X'kr \ 3HI {pbQ-CM ޞ pv3U ~ ϾI2o \ MhTiuo; P >> _ A} B 횽 Mq

.

Переработка мяса | Британника

Переработка мяса , подготовка мяса для употребления в пищу.

Мясник нарезает говядину. © Getty Images

Мясо - это общий термин, используемый для описания съедобной части тканей животных и любых обработанных или промышленных продуктов, приготовленных из этих тканей. Мясо часто классифицируют по типу животного, от которого оно получено. Красное мясо относится к мясу, взятому у млекопитающих, белое мясо относится к мясу, взятому из птицы, морепродукты - к мясу, взятому из рыбы и моллюсков, а дичь - к мясу, взятому у животных, которые обычно не приручены.Кроме того, наиболее часто употребляемое мясо идентифицируется по живому животному, от которого оно происходит. Говядина относится к мясу крупного рогатого скота, телятины от телят, свинины от свиней, баранины от молодых овец и баранины от овец старше двух лет. Этот раздел посвящен именно этим последним видам красного мяса.

Преобразование мышц в мясо

Мышцы - преобладающий компонент большинства мяса и мясных продуктов. Дополнительные компоненты включают соединительную ткань, жир (жировую ткань), нервы и кровеносные сосуды, которые окружают мышцы и встроены в них.Таким образом, структурные и биохимические свойства мышц являются критическими факторами, которые влияют как на то, как с животными обращаются до, во время и после убоя, так и на качество мяса, получаемого в ходе этого процесса.

Строение и функции мышц

У животных есть три различных типа мышц: гладкие, сердечные и скелетные. Гладкие мышцы, присутствующие в системах органов, включая пищеварительный и репродуктивный тракты, часто используются в качестве оболочки для колбас.Сердечные мышцы расположены в сердце и также часто употребляются в виде мясных продуктов. Однако большинство мяса и мясных продуктов получают из скелетных мышц, которые обычно прикрепляются к костям и у живых животных облегчают движение и поддерживают вес тела. Скелетные мышцы находятся в центре внимания следующего обсуждения.

Получите эксклюзивный доступ к контенту из нашего первого издания 1768 с вашей подпиской. Подпишитесь сегодня

Структура скелетных мышц

Скелетные мышцы отделены друг от друга соединительной тканью, которая называется эпимизием.Отдельные мышцы разделены на отдельные секции (называемые мышечными пучками) другой соединительнотканной оболочкой, известной как перимизий. Скопления жировых клеток, мелких кровеносных сосудов (капилляров) и нервных ветвей находятся в области между мышечными пучками. Мышечные пучки далее делятся на более мелкие цилиндрические мышечные волокна (клетки) различной длины, которые индивидуально обернуты тонкой соединительнотканной оболочкой, называемой эндомизием. Каждая из соединительнотканных оболочек скелетных мышц состоит из коллагена, структурного белка, обеспечивающего силу и поддержку мышц.

Рисунок латеральной широкой мышцы бедра овцы. Encyclopdia Britannica, Inc.

Плазматическая мембрана мышечной клетки, называемая сарколеммой, отделяет саркоплазму (цитоплазму мышечной клетки) от внеклеточного окружения. В саркоплазме каждого отдельного мышечного волокна находится примерно от 1000 до 2000 миофибрилл. Состоящие из сократительных белков актина и миозина, миофибриллы представляют собой мельчайшие единицы сокращения в живой мышце.

.

Некоторые достижения в области питания, технологии и окружающей среды при использовании ферментов в мясных продуктах

Растущий потребительский спрос на более здоровые продукты стимулировал разработку мясных продуктов с улучшенным питанием. Однако это может привести к нежелательным сенсорным последствиям для продукта, таким как изменение текстуры мясных продуктов с низким содержанием соли и фосфатов. Кроме того, в мясной промышленности экономические аспекты побудили исследователей использовать все части животных для максимизации выхода товарных продуктов.Целью данной статьи было показать некоторые достижения в использовании ферментов в мясопереработке, в частности, применение протеолитических ферментов трансглутаминазы и фитаз, связанных с улучшением питания, технологией и окружающей средой.

1. Введение

Потребление мясных продуктов (включая говядину, свинину, баранину, козу и птицу) постепенно увеличивалось, особенно в развивающихся странах. По оценкам исследований, мировое потребление мясных продуктов к 2020 году достигнет 40 кг на душу населения [1].Процессы превращения мышц в мясо сложны. Химические и физические свойства мышечной ткани и связанной с ней соединительной ткани определяют качество мяса [2].

Растущий потребительский спрос на более здоровые продукты стимулировал разработку мясных продуктов с повышенным содержанием питательных веществ. Чтобы получить эти мясные продукты с повышенным питанием, необходимы такие изменения, как использование улучшенного сырья, изменение рецептуры продуктов и технологических процессов [3].Эти улучшения, однако, могут привести к нежелательным последствиям для продукта, таким как изменение текстуры мясных продуктов с низким содержанием соли и фосфатов [4, 5]. Кроме того, высокие затраты побудили исследователей использовать все части животных, в том числе мышцы более низкого технологического качества, для максимизации выхода товарной продукции. Это потребовало разработки методов реструктуризации малоценных срезов и обрезков, улучшения внешнего вида и текстуры, а также повышения рыночной стоимости [6, 7].

Можно ли в условиях новых рыночных тенденций производить мясные продукты, отвечающие всем требованиям рынка (здоровые, с хорошими сенсорными свойствами, низкая стоимость и экологичность)? Цель данной статьи - показать некоторые достижения, связанные с этой темой, с упором на применение протеолитических ферментов, трансглутаминазы и фитаз в мясных продуктах.

2. Использование протеолитических ферментов в мясных продуктах

Из всех характеристик качества мяса потребители считают нежность наиболее важной. Болезненность - это характеристика, возникающая в результате взаимодействия актомиозинового эффекта миофибриллярных белков, эффекта объемной плотности жира и фонового эффекта соединительной ткани. Существует несколько способов размягчить мясо, химически или физически, которые в основном уменьшают количество обнаруживаемой соединительной ткани, не вызывая обширного разрушения миофибриллярных белков.Обработка протеолитическими ферментами - один из самых популярных методов тендеризации мяса [8, 9].

Протеолитические ферменты - это многофункциональный класс ферментов с физиологическими функциями, которые варьируются от общего переваривания белка до более специфических регулируемых процессов, таких как активация зимогенов, свертывание крови, активация комплемента, процесс воспаления и высвобождение физиологических пептидов из белков-предшественников. . Они часто используются в пищевой промышленности [10].

Первое изменение нежности мяса связано с комплексом эндогенного кальпаина-кальпастатина, который действует в мышечной ткани после убоя. Кальпаины - это кальций-зависимые протеазы, которые разрушают миофибриллярные белки (тропомиозин, тропонин Т, тропонин I, С-белок, коннектин и десмин). Кальпастастин, в свою очередь, инактивирует кальпаины, уменьшает деградацию миофибрилл и, таким образом, уменьшает болезненность. Эффект кальпастатина прекращается после того, как кальпастатин инактивирован приготовлением. Концентрация ферментов варьируется в зависимости от породы вида, определяя более высокую или более низкую нежность мяса из-за повышенного или пониженного протеолиза миофибриллярных белков [11, 12].

Несколько примеров применения протеаз в мясных продуктах можно найти в литературе. Benito et al. [13] показали, что протеаза грибов EPg222 гидролизует миофибриллярные белки цельных кусков мяса с помощью 5% NaCl, способствуя размягчению и улучшая текстуру продукта. По мнению авторов, соль и посолочные агенты на уровне, содержащемся в сыровяленых мясных продуктах, являются мощными ингибиторами бывших эндогенных ферментов. Эффект этой протеазы может представлять большой интерес для уравновешивания увеличения твердости, о котором сообщается в этих продуктах, как следствие денатурации белка.Nalinanon et al. [14] использовали пепсин для получения желатина рыбы из кожи большеглазого окуня в качестве альтернативы желатину свиньи и крупного рогатого скота. Thiansilakul et al. [15] получили протеиновый гидролизат (полученный из круглой scad) с добавлением протеазы Flavourzyme , который можно было использовать в качестве эмульгатора и пенообразователя с антиоксидантной активностью в пищевых системах.

Поиск ценных протеаз с особой специфичностью для промышленного применения всегда является постоянной проблемой.Особое внимание уделяется протеолитическим ферментам из растительных источников, поскольку они активны в широком диапазоне температур и pH [16, 17].

Название фицин (EC 3.4.22.3) относится к эндопротеолитическим ферментам из деревьев рода Ficus. Эти ферменты обладают разными свойствами. Наиболее изученными фицинами являются цистеиновые протеазы, обнаруженные в латексе грибов Ficus glabrata и Ficus carica. Протеазы других видов менее известны. В 2008 году была идентифицирована новая протеаза из Ficus racemosa .Белок имеет молекулярную массу Да, оптимум pH от 4,5 до 6,5 и максимальную активность при ° C. Эти уникальные свойства указывают на то, что эта протеаза отличается от других известных фицинов. Применения этого фермента включают его использование в качестве размягчителя мяса, удаления холодной дымки с пива, улучшения обработки зерновых, а также ферментов свертывания растений и молока для новых молочных продуктов [16, 18].

Папаин (EC 3.4.22.4) является неспецифической тиоловой протеазой и основным белковым компонентом латекса тропического растения Carica papaya .Фермент обладает высокой термической стабильностью и стабильностью под давлением, что требует интенсивных условий процесса для адекватной инактивации (для достижения 95% инактивации папаина при 900 МПа и 80 ° C требуется 22 минуты обработки). Благодаря своим протеолитическим свойствам он широко используется в пищевой промышленности для размягчения мяса и в качестве добавки в муку и при производстве пива [18, 19]. Однако папаин имеет тенденцию чрезмерно растягивать поверхность мяса, делая его «мягким», что ограничивает его использование в качестве коммерческого средства для размягчения мяса [10].Herranz et al. [20] использовали папаин (300 единиц / кг папаина) для увеличения количества свободных аминокислот в сухих ферментированных колбасах. Эти предшественники летучих соединений, ответственных за созревший вкус, были протестированы в присутствии Lactococcus lactis subsp. cremoris NCDO 763, его внутриклеточный бесклеточный экстракт (ICFE) и α -кетоглутарат. Однако результаты не показали какой-либо важной активности, связанной с расщеплением аминокислот , , а сенсорный анализ показал, что ни добавление экстракта, ни его использование вместе с папаином или α-кетоглутаратом не приводят к улучшению сенсорных качеств экспериментальные колбасы.Недавно Shimizu et al. [21] оценили антитромботическую активность папаин-гидролизата из обезжиренного мяса свинины (сырого и пептидов, очищенных с помощью катионообменной хроматографии) «in vivo». Исходная пептидная фракция со средней молекулярной массой 2500 проявила антитромботическую активность после перорального введения мышам в дозе 210 мг / кг. Фракция со средней молекулярной массой 2517, дополнительно очищенная катионообменной хроматографией, показала антитромботическую активность после перорального введения в дозе 70 мг / кг.Антитромботическая активность последней пептидной фракции была эквивалентна таковой аспирина при 50 мг / кг массы тела.

Бромелайн (или бромелин, EC 3.4.4.24) представляет собой группу протеолитических ферментов, присутствующих в больших количествах во фруктах, листьях и стеблях семейства Bromeliacea , из которых наиболее широко известен ананас ( Ananas comosus ). [22, 23]. Этот фермент, как и другие протеазы, разрушает миофибриллярные белки и коллаген, что часто приводит к чрезмерной тендеризации мяса [24].Ионеску и др. [25] исследовали использование бромелайна во взрослой говядине, с лучшими результатами при 10 мг / 100 г мяса, со временем размягчения 24 часа при 4 ° C, с последующей термической обработкой с увеличением на 1 ° C / мин до 70 ° C (когда фермент происходит инактивация). Эти условия улучшили нежность говядины.

Идеальным размягчителем мяса был бы протеолитический фермент со специфичностью для коллагена и эластина в соединительной ткани при относительно низком pH мяса, который действовал бы либо при низкой температуре хранения мяса, либо при высокой температуре, достигаемой во время приготовления. [26].Qihe et al. [8] исследовали эластазу из Bacillus sp. EL31410, применяемый для размягчения говядины, в сравнении с другими неспецифическими протеазами, такими как папаин, и оценивал возможность его использования для этой цели. Образцы обрабатывали в течение 4 часов в различных растворах ферментов, а затем хранили при 4 ° C в течение 24, 48 и 72 часов. Заметное снижение твердости наблюдали в мясе с папаином и эластазой, а более высокие сенсорные оценки нежности были получены от мяса, обработанного ферментами.Однако оценки сочности и вкуса были ниже, чем у контроля. Быстрое увеличение фрагментации миофибрилл обработанного ферментом мяса наблюдалось в первые 24 часа хранения, особенно для мяса, обработанного папаином. Между тем, эластин миофибриллярной структуры селективно разлагался эластазой при хранении при 4 ° C в течение 48 часов, как показывает электронная микроскопия. Эти данные свидетельствуют о том, что эластаза Bacillus может быть многообещающим заменителем папаина в качестве благоприятного смягчителя мяса.

Sullivan et al. [17] изучали степень тендеризации (сдвиг Уорнера-Братцлера и сенсорная оценка) и механизм действия (миофибриллярная или коллагеновая деградация) семи рандомизированных ферментов (папаин, фицин, бромелайн, гомогенизированный свежий имбирь, протеаза Bacillus subtilis и два Aspergillus oryzae протеазы) в Triceps brachii и Supraspinatus . За исключением обработки имбирем, все стейки, обработанные ферментами, показали улучшение как сенсорного, так и инструментального анализа нежности.Если бы этот фермент можно было очистить дальше, его применение в мясе было бы многообещающим. Среди представленных результатов папаин был ферментом, который вызывал наибольшую нежность мяса, но это отрицательно сказалось на сочности и текстурных изменениях. Авторы также пришли к выводу, что все ферментные процедуры приводили к повышенной болезненности без разницы между мышцами с высоким и низким содержанием соединительной ткани.

Киви также изучался как источник актинидина, важного протеолитического фермента. Han et al.[10] исследовали способность настоя преригора из сока киви (10% массы тела) улучшать нежность ягненка. Повышенная протеолитическая активность туши ягненка была связана со значительной деградацией миофибриллярных белков, что привело к появлению новых пептидов и активации м-кальпаина во время посмертного старения. Таким образом, сок киви является мощным и легко готовимым средством для размягчения мяса, которое может эффективно и эффективно способствовать процессу размягчения мяса. Однако исследования показали, что киви вызывает аллергические реакции, а актинидин является одним из наиболее важных аллергенов как у детей, так и у взрослых [27–29].Таким образом, следует проявлять осторожность, рассматривая возможность размягчения мяса с помощью сока киви.

В настоящее время, помимо широкого использования в мясных процессах, исследуются протеазы с целью преобразования побочных продуктов этих процессов. Например, кератиназы, сериновые протеазы, которые способны расщеплять твердые и нерастворимые кератиновые белки, могут применяться для преобразования больших количеств отходов птичьих перьев, образующихся от домашней птицы, в хорошо усваиваемый корм для животных [30, 31].

Протеазы также используются для других целей, таких как производство биоактивных пептидов против гипертонии [32–34] и снижение силы аллергенных мясных продуктов [35]. Фермент, превращающий ангиотензин I (АСЕ), трансмембранная дипептидилпептидаза, которая расщепляет брадикинин, демонстрирует потенциал расщепления любого пептида, включая вазоактивные пептиды, такие как ангиотензин-I. Подход к лечебному питанию и использование нутрицевтиков из мяса - хороший способ постоянного лечения пациентов с гипертонией [36].Эти исследования более подробно представлены в Таблице 1.


Продукт Условия Результаты Ссылка

ACE белковых гидролизатов сардины ( Sardinella aurita ) Сардины: головы и внутренности. Ферменты: алкалаза, химотрипсин, протеаза Bacillus licheniformis Nh2 , протеаза Aspergillus clavatus ES1 и протеаза внутренних органов сардины. Белки сардинелл переваривались протеазами, и ингибирующая активность АПФ была заметно увеличена. Степень гидролиза и ингибирующая активность АПФ увеличивались с увеличением времени протеолиза. Гидролиз сардинелл неочищенным экстрактом ферментов из внутренностей сардины привел к получению гидролизата с наивысшей ингибирующей активностью АПФ. [32]

ACE гидролизатов белка из гидролизата мяса акулы Фермент: Bacillus sp.SM98011 протеаза (разбавленная до 4000 Ед / мл дистиллированной водой). Концентрация фермента / субстрата: 1: 5 мас. / Об. Гидролизат мяса акулы был богат пептидами, ингибирующими АПФ, и были идентифицированы 3 новых пептида с высокой активностью ингибирования АПФ (Cys-Phe, Glu-Tyr и Phe-Glu). [33]

АПФ гидролизатов белка из мышц каракатицы ( Sepia officinalis ) Ферменты: трипсин, химотрипсин, протеаза сардинелл, протеаза каракатицы и протеаза гладких гончих.Концентрация фермента / субстрата: 3 Ед / мг. Наиболее активный гидролизат был получен с сырым экстрактом протеазы из гепатопанкреаса каракатиц (64,47 1,0% при 2 мг сухой массы / мл) со степенью гидролиза 8%. Были образованы три новых пептида с высокой ингибирующей активностью в отношении АПФ: Val-Tyr-Ala-Pro, Val-Ile-Ile-Phe и Met-Ala-Trp. [34]

.

Производство мяса и молочных продуктов - наш мир в данных

Экологические следы, такие как определяемые как требования к землепользованию или выбросы парниковых газов на единицу массы, белка или калорийности пищевых продуктов, рассчитываются с использованием процесса, называемого анализом жизненного цикла (LCA ) . Методы LCA используются для того, чтобы попытаться полностью уловить все воздействия на окружающую среду по всей цепочке создания стоимости, и могут включать воздействия до и после производства.

Стандартные следы пищевых продуктов - и те, которые упоминаются в этой статье - часто устанавливают граничные условия, называемые «от колыбели до ворот фермы», что означает, что учитываются все воздействия с точки зрения предпроизводственной и внутрихозяйственной деятельности. 3

Это включает в себя ресурсы пищевой цепи, такие как производство и внесение удобрений, производство семян, использование энергии на ферме, производство кормов, производство навоза (если используется в качестве удобрения), управление навозом, строительство инфраструктуры фермы.

Анализ жизненного цикла (LCA) пытается полностью подсчитать все такие ресурсы, необходимые для производства пищевой продукции. Например, ОЖЦ выбросов парниковых газов для говядины может включать: выбросы от производства удобрений и применения, используемого для производства кормов для животных; внутрихозяйственное энергопотребление, связанное с обработкой почвы, орошением (при необходимости), транспортировкой кормов с поля на животноводческий участок и выбросами кишечной ферментации, производимыми от крупного рогатого скота, а также потребностями в энергии коровников / жилищ.Получив затем суммирование выбросов, связанных с каждой стадией, и разделив их на общий объем производства (в килограммах мяса, единицах белка или килокалориях), мы можем рассчитать общие выбросы на единицу массы / белка / килокалории.

.

Смотрите также